医学生物化学学习指导

出版社:人民军医出版社
出版日期:2011-11
ISBN:9787509153291
页数:263页

章节摘录

版权页:插图:[23]两个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个具有特殊功能的空间构象,被称为模体。常见如锌指结构、亮氨酸拉链等。[24]蛋白质三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。[25]蛋白质的四级结构是亚基的空间排布及接触部位的布局和相互作用,即亚基通过次级键聚合起来。[26]蛋白酶水解作用的位点是一级结构的肽键。[27]空间结构包括二、三、四级结构。[28]整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置即三级结构。[29]蛋白质变性时,空间结构破坏,一级结构不变。[30]分子伴侣促进蛋白质多肽链折叠成天然构象,包括热休克蛋白和伴侣蛋白(素)。[31]变性蛋白质的特点:理化性质改变(溶解度降低,黏度增加,结晶能力消失),生物活性丧失,易被蛋白酶水解。[32]变性蛋白质不一定沉淀,沉淀蛋白质不一定变性;变性破坏了空间结构(非共价键和二硫键),不改变蛋白质的一级结构(肽键),分子组成、分子量不变。[33]若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能,称为复性。但是许多蛋白质变性后,空间构象严重被破环,不能复原即不可逆性变性。[34]变性破坏了空间结构,不改变蛋白质的一级结构。[35]变性蛋白质的特点:理化性质改变(溶解度降低,黏度增加,结晶能力消失),生物活性丧失,易被蛋白酶水解。但分子组成、分子量不变。[36]蛋白质变性是一级结构不变而高级结构破坏。[37]双缩脲反应取决于完整的肽键。[38]蛋白质变性是由于某些理化因素的作用,使蛋白质空间结构被破坏而一级结构不变。由于空间结构松散,原被包在内部的疏水基团外露,致使溶解度降低,另外由于包在内部的芳香氨基酸如色氨酸、酪氨酸等被暴露,则对280nm波长的紫外光吸收增强。由于空间结构的破坏会导致生物学功能改变,如酶则失去催化活性,抗体将不能与抗原反应等。[39]凝胶过滤层析是根据分子大小分离的手段。因凝胶颗粒有固定的孔径,小于其孔径的小分子易钻入胶粒内,不易被洗脱下来。大于其孔径的大分子不能钻人胶粒内,先被洗脱下来。

书籍目录

第一篇 生物大分子的结构与功能
 第1章 蛋白质的结构与功能
一、学习要点
二、考点细目表
三、知识要点解析及配套练习
四、配套练习答案及解析
五、综合练习
 第2章 核酸的结构与功能
一、学习要点
二、考点细目表
三、知识要点解析及配套练习
四、配套练习答案及解析
五、综合练习
 第3章 酶
一、学习要点
二、考点细目表
三、知识要点解析及配套练习
四、配套练习答案及解析
五、综合练习
 第4章 维生素
一、学习要点
二、考点细目表
三、知识要点解析
四、综合练习
第二篇 物质代谢及其联系与调节
 第5章 糖代谢
一、学习要点
二、考点细目表
三、知识要点解析及配套练习
四、配套练习答案及解析
五、综合练习
 第6章 生物氧化
  ……
第三篇 基因信息的传递
第四篇 分子生物学基础
附录A 综合练习答案
附录B 医学生物化学模拟试卷

编辑推荐

《医学生物化学学习指导》由人民军医出版社出版。

作者简介

《医学生物化学学习指导》共分四篇、22章,内容涵盖《生物化学》(查锡良,人民卫生出版社,第7版)中20章、执业医师考试大纲要求中16章、西医综合考试大纲中4大篇章内容,具体包括:①生物大分子的结构与功能;②物质代谢及其联系与调节;③基因信息的传递;④分子生物学基础。各章内容包括学习要点、考点细目表、知识要点解析及配套练习、配套练习答案及解析和综合练习五部分。每章紧扣学习要点,分析历年考点分布,对知识点进行高度概括、总结,同时配套针对性习题,强化学习效果。附录中还有一套模拟试题帮助读者检验对全书内容掌握的程度,并丰富应考经验。《医学生物化学学习指导》主要面向医学院校的本科生,同时可供执业医师考试、研究生入学考试复习参考使用,也可作为生物化学及相关专业人员的教学参考书以及知识更新和继续教育的辅助工具书。

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精彩短评 (总计10条)

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